Si conta che in natura esistano più 500 amminoacidi diversi ma solo una piccola parte di essi è rilevante per i mammiferi: il muscolo scheletrico ne contiene 20(Figura1). Gli aminoacidi (AA) sono molecole contenenti azoto, che negli organismi mammiferi sono presenti come costituenti delle proteine, e sono per questo detti amminoacidi proteici. Essi infatti si uniscono l’uno all’altro attraverso un legame detto “peptidico”, formando cosi molecole dette “catene polipeptidiche”(Figura2). Dei 20, 8 sono considerati come essenziali per l’organismo umano (EAAs, Essential Amino-Acids), poiché non è in grado di sintetizzarli autonomamente. Essi sono: isoleucina, leucina, lisina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano, valina. Altri cinque sono considerati condizionatamente essenziali, ovvero necessari in quantità maggiori di quelle in cui vengono normalmente prodotti, ma solo in alcune condizioni fisiopatologiche (es. traumi): glicina, serina, prolina, glutammina e arginina. Tirosina e cisteina sono invece semi-essenziali perché possono essere sintetizzati a partire dai due essenziali metionina e fenilalanina. Alcuni autori annoverano come essenziali, ma solo durante la crescita, anche istidina ed arginina. Infine leucina, isoleucina e valina sono anche ricordati come amminoacidi a catena ramificata, o più semplicemente “aminoacidi ramificati” (BCAAs Branched-Chain Amino Acids), per la loro particolare struttura.

Per i mammiferi le principali fonti di amminoacidi sono le proteine alimentari. Queste, grazie agli enzimi proteolitici di stomaco e intestino, vengono dapprima idrolizzate in piccoli peptidi (piccole catene formate da pochi AA), poi negli amminoacidi stessi che vengono così assorbiti attraverso la parete intestinale.

Figura 2 Catena polipeptidica lineare. Si forma grazie al legame peptidico tra gli amminoacidi, disposti in modalità “testa coda”. Le “R_n” stanno per le catene laterali degli amminoacidi, che costituiscono i gruppi funzionali degli stessi. Nella Figura 1 i gruppi R sono colorati in azzurro.

Abbiamo appena accennato all’importanza di queste piccole molecole, ma che funzioni esplicano per essere considerati indispensabili? Vediamone dunque le principali funzioni:

LEUCINA

È uno dei tre amminoacidi essenziali ramificati e biologicamente parlando rappresenta forse il principale responsabile della sintesi proteica a livello muscolare, dove viene utilizzato infatti sia a livello plastico che energetico. È inoltre diretto regolatore positivo dell’enzima mTOR (Mammalian target of rapamicyn, la rapamicina è un immunosoppressore che inibisce mTOR) che è una protein-chinasi che regola la crescita, la proliferazione, la motilità e la sopravvivenza delle cellule, la sintesi proteica e la trascrizione, ed è il principale regolatore endogeno dell’anabolismo.

La mTOR integra stimoli fra i quali l’insulina e l’IGF-1.
Percepisce anche i nutrienti cellulari, i livelli di energia e lo stato redox.
Diverse malattie sono in correlazione con un pathway disregolato della leucina.

A livello metabolico la leucina favorisce i processi di chetogenesi: nei contesti di carenza glucidica e restrizione calorica, interviene a lungo termine per alimentare il metabolismo energetico. Ha inoltre un ruolo chiave nell’anabolismo insulino-correlato proprio per il diretto effetto attivatore che ha su mTOR.

ISOLEUCINA

Altro amminoacido che rappresenta una delle principali componenti necessarie alla sintesi proteica a livello muscolare, dove viene utilizzato a livello plastico ed energetico. L’isoleucina, come anche gli altri due BCAAs, viene incorporate in cellule immunitarie come i linfociti e i neutrofili (2 tipologie di globuli bianchi) ed è inoltre essenziale nella produzione di emoglobina. È un aminoacido metabolicamente glucogenetico, ecco quindi che la sua utilità viene fuori in contesti di restrizione calorica e in contesti di sforzi intensi in cui viene richiesta molta energia. Può anche essere convertita in acetil-coenzima A, il quale non può essere riconvertito in glucosio ma può essere usato per sintetizzare corpi chetonici o acidi grassi, quindi l'isoleucina è anche un amminoacido chetogenico. Anche questo aminoacido ha effetto insulinogeno e partecipa all’effetto anabolico insulino-dipendente delle proteine.

VALINA

È un aminoacido a catena ramificata come la leucina e la isoleucina. Riveste un ruolo importante come aminoacido glucogenetico, quindi il muscolo lo utilizza per produrre glucosio quando quest’ultimo scarseggia. Si comprende quindi che l’integrazione con amminoacidi ramificati durante una restrizione calorico-glucidica può tamponare la degradazione di quelli muscolari.

Le formulazioni di integratori a base di amminoacidi ramificati presenti in commercio nascono con un rapporto 2:1:1 (leucina: isoleucina: valina) anche se ultimamente si sono raggiunti rapporti di 8:1:1, puntando sul potere trofico della leucina, che agisce in maniera diretta e indiretta sull’mTOR che possiamo vedere come il crocevia biochimico dell’anabolismo.

Diversi dati in letteratura mostrano che non c’è un razionale per proporre l’utilizzo di aminoacidi ramificati con la finalità di aumentare la performance (che sia di endurance, di allenamento intermittente, o ad alta intensità), ma al contrario, si hanno invece certezze nell’utilizzo dei BCAAa per fornire il massimo supporto nei processi di recupero e nel modulare la percezione della fatica, agendo su meccanismi che coinvolgono il sistema nervoso centrale, ad esempio agendo sul pathway serotoninergico.

Per quanto riguarda il trofismo muscolare, questi 3 aminoacidi ramificati sono in grado di stimolare l’anabolismo, di contrastare il catabolismo e di fornire supporto energetico (funzione ergogenica). Vediamole più nel dettaglio.

Azione pro anabolica: essendo i 3 costituenti della matrice proteica muscolare, rivestono un ruolo chiave nella sintesi proteica, soprattutto la leucina. Questo concetto è però da prendere con le pinze visto e considerato che il profilo amminoacidico necessario per stimolare e far funzionare al meglio la sintesi proteica è quello composto da tutti gli otto amminoacidi essenziali, ed in caso di deficit calorico, la necessità si estende anche ad alcuni amminoacidi non essenziali. L’omeostasi del ricambio amminoacidico nel muscolo comporta che se l’ingestione di soli bcaas è troppo elevata, vi sarà un maggior turnover di amminoacidi essenziali.

Azione anti catabolica: in contesti di ipocalorica, l’utilizzo di bcaa aiuta a compensare nei momenti di digiuno o del peri-workout la carenza di glucidi e anche quella di atp, perché essendo aminoacidi glucogenici (isoleucina e valina) e anche chetogenici (leucina) supportano le vie biochimiche come precursori metabolici. In caso di ridotto apporto di proteine complete in termini di AA essenziali, gli integratori di bcaa danno un grande aiuto quando è difficile bilanciare correttamente la dieta come ad esempio quando per scelte etiche o motivi fisiologici non è possibile raggiungere l’equilibrio dei livelli amminoacidici.

Azione pro-ergogenica:

Assolutamente da non sottovalutare è il potenziale ergogenico degli amminoacidi ramificati. È stato visto che una riduzione dei livelli di glicogeno muscolari, dei carboidrati nella dieta e dei bcaa circolanti, causano la cosiddetta fatica centrale, diversa da quella periferica (cioè dei muscoli), che abbiamo quando la produzione di molecole quali serotonina, noradrenalina e dopamina (principalmente), viene alterata.

Invece elevati livelli di bcaa nel circolo sanguigno, impediscono al triptofano di passare la barriera ematoencefalica, ritardando cosi la produzione di serotonina che è normalmente causa dell’aumento della percezione della fatica insieme ad altri fattori correlati con i bassi livelli di atp.

È quindi evidente come i livelli di amminoacidi, in particolare quelli ramificati, sia importante da tenere sotto controllo, valutandone attentamente l’integrazione o semplicemente aumentando l’apporto di proteine nobili che ne contengono in quantità importante come ad esempio le classiche whey protein isolate.

Consigli per l’uso:

1-2 g x kg di aminoacidi 2:1:1 pre o intra workout in caso di restrizione calorico glucidica, con finalità pro energetiche. Nel caso in cui si utilizzano i carboidrati fare attenzione a non superare i 0,5 g x kg di carboidrati e preferire polveri come le ciclodestrine a basso indice glicemico, onde evitare di annullare l’effetto antiserotoninergico indotto dai bcaa.

I bcaas con rapporto 8:1:1 possono essere invece utili nel post workout in contesti di restrizione calorica per amplificare il focus sull’azione pro anabolica, ma ricordiamo che sarebbe opportuno abbinare anche una piccola quota di aminoacidi essenziali per garantire il pool aminoacidico completo.

Vediamo gli altri 5 aminoacidi essenziali :

FENILALANINA

È un aminoacido aromatico largamente utilizzato nell’organismo umano per sintetizzare peptidi/proteine sia a funzione plastica che enzimatica, così come ormonale. È la molecola essenziale per la sintesi della tirosina (che infatti è un amminoacido non essenziale), di conseguenza è alla base della sintesi di:

• Ormoni tiroidei, la tiroxina e la triiodotironina
• L-DOPA o levodopa (L-3,4-diidrossifenilalanina) è un amminoacido che a sua volta è indispensabile per la biosintesi di
  • Dopamina, un neurotrasmettitore necessario al metabolismo del sistema nervoso centrale; ne sono deficitarie le persone affette dal morbo di Parkinson; è inoltre fondamentale nella sintesi di

▪       Noradreanalina, una catecolamina che svolge funzione di neurotrasmettitore e dalla quale deriva

• L’adrenalina, altra cateolamina, che è il principale neurotrasmettitore del sistema nervoso simpatico; adrenalina e noradrenalina sono entrambi ormoni dello stress

TREONINA

La treonina svolge numerose funzioni all’interno dell’organismo tra cui:

• è necessaria per la formazione degli amminoacidi glicina e serina;
• serve nella biosintesi di diverse proteine dei tessuti connettivi tra cui il collagene, l’elastina e le proteine dello smalto dentale;
• svolge un ruolo importante nel metabolismo della creatina;
• favorisce il metabolismo della vitamina B12 (cobalamina)

A livello energetico ha ruolo metabolico prettamente glucogenetico, concorrendo alla produzione di piruvato (gluconeogenesi).

TRIPTOFANO

È un aminoacido essenziale coinvolto in:

• produzione di serotonina, molecola che svolge numerose funzioni che vanno dal tono dell'umore, del sonno, della temperatura corporea, della sessualità, all'empatia, funzioni cognitive, creatività, fino anche all’appetito e all’umore; ha inoltre importanti ruoli in altri sistemi, come in quello gastrointestinale, dove aumenta la motilità;
• produzione di melatonina, un ormone prodotto dall’epifisi, ghiandola posta alla base del cervello. Esplica le sue funzioni sull'ipotalamo e ha come ruolo fondamentale quello di  regolare il ciclo sonno-veglia.

Il triptofano ha funzione energetica mista, sia chetogenica che glucogenica.

METIONINA

I ruoli fondamentali della metionina riguardano vari aspetti:

• è l’amminoacido di inizio di tutte le sequenze di m RNA da cui vengono prodotte le proteine (è codificata solo dal codone di inizio AUG)
• È coinvolta nella sintesi di cisteina, carnitina e taurina, nella sintesi della lecitina e fosfatidilcolina, ma anche di altri fosfolipidi
• Agisce come chelante in diversi processi metabolici, ed è quindi conivolta nella detossificazione
• Nella forma di S-adenosil-metionina (SAMe), è donatore di gruppi metilici e partecipa alla produzione di neurotrasmettitori, serotonina e catecolammine (adrenalina e noradrenalina)
• A livello energetico ha sia azione glucogenetica che chetogenica.

LISINA

Le funzioni principali della lisina riguardano innanzitutto la sintesi proteica, quindi anche la sintesi di ormone ed enzimi ma svolge anche altre funzioni come:

• Insieme alla vitamina C forma la L-carnitina, molecola che trasporta gli acidi grassi ed è coinvolta quindi nella loro metabolizzazione cellulare
• Sempre grazie alla vitamina C, sottoforma di idrossilisina, va a comporre il collagene (è quindi coinvolta nel benessere e funzionalità di ossa, cartilagini ed altri tessuti connettivi);
• È inoltre presente nella proteina fondamentale dei capelli, la cheratina, infatti una carenza di lisina può avere tra i sintomi la perdita di capelli;
• Aumenta l’assorbimento di calcio a livello intestinale e migliora la conservazione, a livello renale, del calcio asorbito, contribuendo così ad un bilancio positivo del calcio; potrebbe risultare utile studiarne un’integrazione in caso di osteoporosi;
• È un sito di regolazione genica controllato dalle sirtuine e quindi è coinvolta nei meccanismi in realazione all’invecchiamento cellulare;

A livello metabolico è un amminoacido sia glucogenico che chetogenico, ed ha inoltre effetto insulinogeno.

ISTIDINA:

L’istidina è un amminoacido particolarmente importante nella crescita, tanto da essere considerato essenziale in questa fase, in cui deve obbligatoriamente essere inserita con gli alimenti.

• È fondamentale per la produzione di istamina, che è un neurotrasmettitore coinvolto tra l’altro nella risposta immunitaria, nella digestione e nel ciclo sonno-veglia, ma anche di glutammato ed emoglobina
• Può essere utile per attenuare patologie o disturbi legati all’infiammazione e ai sintomi ad essa correlati, come nel caso di artrite o nelle allergie;
• È inoltre necessaria per la formazione della guaina mielinica che circonda le cellule nervose e un suo uso terapeutico riguarda infatti la prevenzione di alcune condizioni degenerative come il morbo di Alzheimer e di Parkinson.
• L’istidina è anche coinvolta nella sintesi di globuli rossi e bianchi.

Dai dati in letteratura possiamo affermare che per ogni amminoacido essenziale sono proposti i seguenti livelli di fabbisogno giornaliero:

• Lisina 30 mg/kg/giorno
• Leucina 39 mg/kg/giorno
• Isoleucina 20 mg/kg/giorno
• Valina 26 mg/kg/giorno
• Treonina 15 mg/kg/giorno
• Fenilalanina 25 mg/kg/giorno
• Triptofano 4 mg/kg/giorno
• Metionina 10.4 mg/kg/giorno
• Istidina 10 mg/kg/giorno

In quali alimenti troviamo questi amminoacidi? Essendo i costituenti delle proteine, ovviamente gli alimenti con maggiore percentuale proteica ne conterranno di più. Gli alimenti di cui ne sono ricchi sono quelli di origine animale quali uova, carne, pesce, formaggi, ma anche gli alimenti vegetali ne contengono, anche se in minor quantità. È il caso dei legumi, tra cui la soia ne contiene di più, e dei cereali. Ciò che rende differenti le proteine di origine animale da quelle di origine vegetale, oltre alla percentuale di proteine presenti, è anche il rapporto fra i vari amminoacidi: questo rientra nel concetto di valore biologico (VB) delle proteine, secondo il quale si può fare una distinzione tra proteine nobili e meno nobili. Infatti nelle fonti vegetali, a seconda dell’alimento di cui si parla, c’è spesso carenza di uno o più amminoacidi, il che limita l’assorbimento anche degli altri, e sono per questo chiamati amminoacidi limitanti. Per ovviare a ciò è consigliato abbinare fra loro le fonti vegetali per garantire l’apporto di tutti gli amminoacidi essenziali: è l’esempio di un piatto “povero” della tradizione quale pasta e legumi. Anche nelle fonti animali ci può essere una carenza di un amminoacido ma ad un livello inferiore, quindi hanno un valore biologico alto.

A livello industriali gli EAAs e i BCAA vengono prodotti sfruttando:

• la fermentazione batterica vegetale: i microorganismi, a partire dai nutrienti forniti, sintetizzano amminoacidi; questa è la via utilizzata dall’azienda leader mondiale Kyowa che li produce dalla canna da zucchero;
• l’azione di enzimi: è una particolare modalità di produzione in quanto, utilizzando specifici enzimi si possono ottenere gli specifici amminoacidi desiderati;
• l’estrazione di proteine che costituiscono matrici organiche come capelli o carne; le proteine vengono quindi degradate negli amminoacidi che le compongono (è il metodo più economico);

A cosa dobbiamo prestare attenzione nella scelta di un integratore di EAAs  e BCAA ? Oltre al metodo di produzione, che assicura qualità e costanza nelle formulazioni, si deve fare attenzione che gli amminoacidi fra di loro siano nei giusti rapporti quantitativi. Questo assicura che ci sia il massimo utilizzo con il minimo di scarto, cioè con la minima produzione di scorie eliminate da fegato, reni ed intestino. 

I dati disponibili al momento ci dicono che:

• è provata l’efficacia degli EAAs sulla sintesi proteica, non solo in soggetti sportivi, ma anche sedentari
• la minima dose che sembra abbia un significativo effetto sulla sintesi proteica è di 6 g
• Infine, per quanto riguarda il timing di assunzione, i momenti migliori sono all’inizio ma anche durante l’esercizio fisico, momenti in cui la sintesi proteica viene massimizzata proprio grazie agli EAAs; una possibile strategia sarebbe assumerli appena si inizia l’allenamento; come intra workout un’ottima associazione sarebbe con dei carboidrati a rapida assimilazione come le ciclodestrine; infine si possono assumere nel post workout per facilitare il recupero in questa fase;
• Secondo molti studi comunque, se assunti lontano dall’allenamento restano un’ottima scelta, sia se confrontati ad altre forme di proteine nobili come whey, proteine idrolizzate, whey + bcaa, caseine, pasti solidi, sia in un contesto di alimentazione già ricca di proteine;

possiamo stimare un’equivalenza tra whey protein ed EAAs:
20-30 g di whey corrispondono a circa 6 g di amminoacidi essenziali,
dato variabile a seconda delle formulazioni di EAAs

Sì, gli amminoacidi essenziali possono apportare numerosi benefici, non solo per mantenere e favorire un aumento del volume muscolare, ma anche in contesti in cui non è possibile raggiungere la quota proteica, o la quota ottimale di amminoacidi essenziali con gli alimenti; sono altresì utili in contesti patologici, nei quali gli EAAs concorrono a prevenire la perdita di massa muscolare, il cui livello è critico per evitare o rallentare la degenerazione di sintomatologie e quadri clinici. Nel caso di situazioni fisio-patologiche che comportano l’impossibilità di alimentarsi adeguatamente possono davvero fare la differenza: mentre infatti alte quantità di amminoacidi essenziali sono tollerate dall’organismo, una loro carenza, o perfino un rapporto anche leggermente scorretto fra AA essenziali e non essenziali, risulta deleterio per la salute.

Si conta che in natura esistano più 500 amminoacidi diversi ma solo una piccola parte di essi è rilevante per i mammiferi: il muscolo scheletrico ne contiene 20(Figura1). Gli aminoacidi (AA) sono molecole contenenti azoto, che negli organismi mammiferi sono presenti come costituenti delle proteine, e sono per questo detti amminoacidi proteici. Essi infatti si uniscono l’uno all’altro attraverso un legame detto “peptidico”, formando cosi molecole dette “catene polipeptidiche”(Figura2). Dei 20, 8 sono considerati come essenziali per l’organismo umano (EAAs, Essential Amino-Acids), poiché non è in grado di sintetizzarli autonomamente. Essi sono: isoleucina, leucina, lisina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano, valina. Altri cinque sono considerati condizionatamente essenziali, ovvero necessari in quantità maggiori di quelle in cui vengono normalmente prodotti, ma solo in alcune condizioni fisiopatologiche (es. traumi): glicina, serina, prolina, glutammina e arginina. Tirosina e cisteina sono invece semi-essenziali perché possono essere sintetizzati a partire dai due essenziali metionina e fenilalanina. Alcuni autori annoverano come essenziali, ma solo durante la crescita, anche istidina ed arginina. Infine leucina, isoleucina e valina sono anche ricordati come amminoacidi a catena ramificata, o più semplicemente “aminoacidi ramificati” (BCAAs Branched-Chain Amino Acids), per la loro particolare struttura.

Per i mammiferi le principali fonti di amminoacidi sono le proteine alimentari. Queste, grazie agli enzimi proteolitici di stomaco e intestino, vengono dapprima idrolizzate in piccoli peptidi (piccole catene formate da pochi AA), poi negli amminoacidi stessi che vengono così assorbiti attraverso la parete intestinale.

Abbiamo appena accennato all’importanza di queste piccole molecole, ma che funzioni esplicano per essere considerati indispensabili? Vediamone dunque le principali funzioni:

LEUCINA

È uno dei tre amminoacidi essenziali ramificati e biologicamente parlando rappresenta forse il principale responsabile della sintesi proteica a livello muscolare, dove viene utilizzato infatti sia a livello plastico che energetico. È inoltre diretto regolatore positivo dell’enzima mTOR (Mammalian target of rapamicyn, la rapamicina è un immunosoppressore che inibisce mTOR) che è una protein-chinasi che regola la crescita, la proliferazione, la motilità e la sopravvivenza delle cellule, la sintesi proteica e la trascrizione, ed è il principale regolatore endogeno dell’anabolismo.

La mTOR integra stimoli fra i quali l’insulina e l’IGF-1.
Percepisce anche i nutrienti cellulari, i livelli di energia e lo stato redox.
Diverse malattie sono in correlazione con un pathway disregolato della leucina.

A livello metabolico la leucina favorisce i processi di chetogenesi: nei contesti di carenza glucidica e restrizione calorica, interviene a lungo termine per alimentare il metabolismo energetico. Ha inoltre un ruolo chiave nell’anabolismo insulino-correlato proprio per il diretto effetto attivatore che ha su mTOR.

ISOLEUCINA

Altro amminoacido che rappresenta una delle principali componenti necessarie alla sintesi proteica a livello muscolare, dove viene utilizzato a livello plastico ed energetico. L’isoleucina, come anche gli altri due BCAAs, viene incorporate in cellule immunitarie come i linfociti e i neutrofili (2 tipologie di globuli bianchi) ed è inoltre essenziale nella produzione di emoglobina. È un aminoacido metabolicamente glucogenetico, ecco quindi che la sua utilità viene fuori in contesti di restrizione calorica e in contesti di sforzi intensi in cui viene richiesta molta energia. Può anche essere convertita in acetil-coenzima A, il quale non può essere riconvertito in glucosio ma può essere usato per sintetizzare corpi chetonici o acidi grassi, quindi l'isoleucina è anche un amminoacido chetogenico. Anche questo aminoacido ha effetto insulinogeno e partecipa all’effetto anabolico insulino-dipendente delle proteine.

VALINA

È un aminoacido a catena ramificata come la leucina e la isoleucina. Riveste un ruolo importante come aminoacido glucogenetico, quindi il muscolo lo utilizza per produrre glucosio quando quest’ultimo scarseggia. Si comprende quindi che l’integrazione con amminoacidi ramificati durante una restrizione calorico-glucidica può tamponare la degradazione di quelli muscolari.

Le formulazioni di integratori a base di amminoacidi ramificati presenti in commercio nascono con un rapporto 2:1:1 (leucina: isoleucina: valina) anche se ultimamente si sono raggiunti rapporti di 8:1:1, puntando sul potere trofico della leucina, che agisce in maniera diretta e indiretta sull’mTOR che possiamo vedere come il crocevia biochimico dell’anabolismo.

Diversi dati in letteratura mostrano che non c’è un razionale per proporre l’utilizzo di aminoacidi ramificati con la finalità di aumentare la performance (che sia di endurance, di allenamento intermittente, o ad alta intensità), ma al contrario, si hanno invece certezze nell’utilizzo dei BCAAa per fornire il massimo supporto nei processi di recupero e nel modulare la percezione della fatica, agendo su meccanismi che coinvolgono il sistema nervoso centrale, ad esempio agendo sul pathway serotoninergico.

Per quanto riguarda il trofismo muscolare, questi 3 aminoacidi ramificati sono in grado di stimolare l’anabolismo, di contrastare il catabolismo e di fornire supporto energetico (funzione ergogenica). Vediamole più nel dettaglio.

Azione pro anabolica: essendo i 3 costituenti della matrice proteica muscolare, rivestono un ruolo chiave nella sintesi proteica, soprattutto la leucina. Questo concetto è però da prendere con le pinze visto e considerato che il profilo amminoacidico necessario per stimolare e far funzionare al meglio la sintesi proteica è quello composto da tutti gli otto amminoacidi essenziali, ed in caso di deficit calorico, la necessità si estende anche ad alcuni amminoacidi non essenziali. L’omeostasi del ricambio amminoacidico nel muscolo comporta che se l’ingestione di soli bcaas è troppo elevata, vi sarà un maggior turnover di amminoacidi essenziali.

Azione anti catabolica: in contesti di ipocalorica, l’utilizzo di bcaa aiuta a compensare nei momenti di digiuno o del peri-workout la carenza di glucidi e anche quella di atp, perché essendo aminoacidi glucogenici (isoleucina e valina) e anche chetogenici (leucina) supportano le vie biochimiche come precursori metabolici. In caso di ridotto apporto di proteine complete in termini di AA essenziali, gli integratori di bcaa danno un grande aiuto quando è difficile bilanciare correttamente la dieta come ad esempio quando per scelte etiche o motivi fisiologici non è possibile raggiungere l’equilibrio dei livelli amminoacidici.

Azione pro-ergogenica: 

Assolutamente da non sottovalutare è il potenziale ergogenico degli amminoacidi ramificati. È stato visto che una riduzione dei livelli di glicogeno muscolari, dei carboidrati nella dieta e dei bcaa circolanti, causano la cosiddetta fatica centrale, diversa da quella periferica (cioè dei muscoli), che abbiamo quando la produzione di molecole quali serotonina, noradrenalina e dopamina (principalmente), viene alterata.

Invece elevati livelli di bcaa nel circolo sanguigno, impediscono al triptofano di passare la barriera ematoencefalica, ritardando cosi la produzione di serotonina che è normalmente causa dell’aumento della percezione della fatica insieme ad altri fattori correlati con i bassi livelli di atp.

È quindi evidente come i livelli di amminoacidi, in particolare quelli ramificati, sia importante da tenere sotto controllo, valutandone attentamente l’integrazione o semplicemente aumentando l’apporto di proteine nobili che ne contengono in quantità importante come ad esempio le classiche whey protein isolate.

Consigli per l’uso:

1-2 g x kg di aminoacidi 2:1:1 pre o intra workout in caso di restrizione calorico glucidica, con finalità pro energetiche. Nel caso in cui si utilizzano i carboidrati fare attenzione a non superare i 0,5 g x kg di carboidrati e preferire polveri come le ciclodestrine a basso indice glicemico, onde evitare di annullare l’effetto antiserotoninergico indotto dai bcaa.

I bcaas con rapporto 8:1:1 possono essere invece utili nel post workout in contesti di restrizione calorica per amplificare il focus sull’azione pro anabolica, ma ricordiamo che sarebbe opportuno abbinare anche una piccola quota di aminoacidi essenziali per garantire il pool aminoacidico completo.

Vediamo gli altri 5 aminoacidi essenziali :

FENILALANINA

È un aminoacido aromatico largamente utilizzato nell’organismo umano per sintetizzare peptidi/proteine sia a funzione plastica che enzimatica, così come ormonale. È la molecola essenziale per la sintesi della tirosina (che infatti è un amminoacido non essenziale), di conseguenza è alla base della sintesi di:

• Ormoni tiroidei, la tiroxina e la triiodotironina
• L-DOPA o levodopa (L-3,4-diidrossifenilalanina) è un amminoacido che a sua volta è indispensabile per la biosintesi di
  • Dopamina, un neurotrasmettitore necessario al metabolismo del sistema nervoso centrale; ne sono deficitarie le persone affette dal morbo di Parkinson; è inoltre fondamentale nella sintesi di

▪       Noradreanalina, una catecolamina che svolge funzione di neurotrasmettitore e dalla quale deriva

• L’adrenalina, altra cateolamina, che è il principale neurotrasmettitore del sistema nervoso simpatico; adrenalina e noradrenalina sono entrambi ormoni dello stress

TREONINA

La treonina svolge numerose funzioni all’interno dell’organismo tra cui:

• è necessaria per la formazione degli amminoacidi glicina e serina;
• serve nella biosintesi di diverse proteine dei tessuti connettivi tra cui il collagene, l’elastina e le proteine dello smalto dentale;
• svolge un ruolo importante nel metabolismo della creatina;
• favorisce il metabolismo della vitamina B12 (cobalamina)

A livello energetico ha ruolo metabolico prettamente glucogenetico, concorrendo alla produzione di piruvato (gluconeogenesi).

TRIPTOFANO

È un aminoacido essenziale coinvolto in:

• produzione di serotonina, molecola che svolge numerose funzioni che vanno dal tono dell'umore, del sonno, della temperatura corporea, della sessualità, all'empatia, funzioni cognitive, creatività, fino anche all’appetito e all’umore; ha inoltre importanti ruoli in altri sistemi, come in quello gastrointestinale, dove aumenta la motilità;
• produzione di melatonina, un ormone prodotto dall’epifisi, ghiandola posta alla base del cervello. Esplica le sue funzioni sull'ipotalamo e ha come ruolo fondamentale quello di  regolare il ciclo sonno-veglia.

Il triptofano ha funzione energetica mista, sia chetogenica che glucogenica.

METIONINA

I ruoli fondamentali della metionina riguardano vari aspetti:

• è l’aminoacido di inizio di tutte le sequenze di m RNA da cui vengono prodotte le proteine (è codificata solo dal codone di inizio AUG)
• È coinvolta nella sintesi di cisteina, carnitina e taurina, nella sintesi della lecitina e fosfatidilcolina, ma anche di altri fosfolipidi
• Agisce come chelante in diversi processi metabolici, ed è quindi conivolta nella detossificazione
• Nella forma di S-adenosil-metionina (SAMe), è donatore di gruppi metilici e partecipa alla produzione di neurotrasmettitori, serotonina e catecolammine (adrenalina e noradrenalina)
• A livello energetico ha sia azione glucogenetica che chetogenica.

LISINA

Le funzioni principali della lisina riguardano innanzitutto la sintesi proteica, quindi anche la sintesi di ormone ed enzimi ma svolge anche altre funzioni come:

• Insieme alla vitamina C forma la L-carnitina, molecola che trasporta gli acidi grassi ed è coinvolta quindi nella loro metabolizzazione cellulare
• Sempre grazie alla vitamina C, sottoforma di idrossilisina, va a comporre il collagene (è quindi coinvolta nel benessere e funzionalità di ossa, cartilagini ed altri tessuti connettivi);
• È inoltre presente nella proteina fondamentale dei capelli, la cheratina, infatti una carenza di lisina può avere tra i sintomi la perdita di capelli;
• Aumenta l’assorbimento di calcio a livello intestinale e migliora la conservazione, a livello renale, del calcio asorbito, contribuendo così ad un bilancio positivo del calcio; potrebbe risultare utile studiarne un’integrazione in caso di osteoporosi;
• È un sito di regolazione genica controllato dalle sirtuine e quindi è coinvolta nei meccanismi in realazione all’invecchiamento cellulare;

A livello metabolico è un amminoacido sia glucogenico che chetogenico, ed ha inoltre effetto insulinogeno.

ISTIDINA:

L’istidina è un aminoacido particolarmente importante nella crescita, tanto da essere considerato essenziale in questa fase, in cui deve obbligatoriamente essere inserita con gli alimenti.

• È fondamentale per la produzione di istamina, che è un neurotrasmettitore coinvolto tra l’altro nella risposta immunitaria, nella digestione e nel ciclo sonno-veglia, ma anche di glutammato ed emoglobina
• Può essere utile per attenuare patologie o disturbi legati all’infiammazione e ai sintomi ad essa correlati, come nel caso di artrite o nelle allergie;
• È inoltre necessaria per la formazione della guaina mielinica che circonda le cellule nervose e un suo uso terapeutico riguarda infatti la prevenzione di alcune condizioni degenerative come il morbo di Alzheimer e di Parkinson.
• L’istidina è anche coinvolta nella sintesi di globuli rossi e bianchi.

Dai dati in letteratura possiamo affermare che per ogni amminoacido essenziale sono proposti i seguenti livelli di fabbisogno giornaliero:

• Lisina 30 mg/kg/giorno
• Leucina 39 mg/kg/giorno
• Isoleucina 20 mg/kg/giorno
• Valina 26 mg/kg/giorno
• Treonina 15 mg/kg/giorno
• Fenilalanina 25 mg/kg/giorno
• Triptofano 4 mg/kg/giorno
• Metionina 10.4 mg/kg/giorno
• Istidina 10 mg/kg/giorno

In quali alimenti troviamo questi amminoacidi? Essendo i costituenti delle proteine, ovviamente gli alimenti con maggiore percentuale proteica ne conterranno di più. Gli alimenti di cui ne sono ricchi sono quelli di origine animale quali uova, carne, pesce, formaggi, ma anche gli alimenti vegetali ne contengono, anche se in minor quantità. È il caso dei legumi, tra cui la soia ne contiene di più, e dei cereali. Ciò che rende differenti le proteine di origine animale da quelle di origine vegetale, oltre alla percentuale di proteine presenti, è anche il rapporto fra i vari amminoacidi: questo rientra nel concetto di valore biologico (VB) delle proteine, secondo il quale si può fare una distinzione tra proteine nobili e meno nobili. Infatti nelle fonti vegetali, a seconda dell’alimento di cui si parla, c’è spesso carenza di uno o più amminoacidi, il che limita l’assorbimento anche degli altri, e sono per questo chiamati amminoacidi limitanti. Per ovviare a ciò è consigliato abbinare fra loro le fonti vegetali per garantire l’apporto di tutti gli amminoacidi essenziali: è l’esempio di un piatto “povero” della tradizione quale pasta e legumi. Anche nelle fonti animali ci può essere una carenza di un amminoacido ma ad un livello inferiore, quindi hanno un valore biologico alto.

A livello industriali gli EAAs e i BCAA vengono prodotti sfruttando:

• la fermentazione batterica vegetale: i microorganismi, a partire dai nutrienti forniti, sintetizzano amminoacidi; questa è la via utilizzata dall’azienda leader mondiale Kyowa che li produce dalla canna da zucchero;
• l’azione di enzimi: è una particolare modalità di produzione in quanto, utilizzando specifici enzimi si possono ottenere gli specifici aminoacidi desiderati;
• l’estrazione di proteine che costituiscono matrici organiche come capelli o carne; le proteine vengono quindi degradate negli aminoacidi che le compongono (è il metodo più economico);

A cosa dobbiamo prestare attenzione nella scelta di un integratore di EAAs  e BCAA ? Oltre al metodo di produzione, che assicura qualità e costanza nelle formulazioni, si deve fare attenzione che gli amminoacidi fra di loro siano nei giusti rapporti quantitativi. Questo assicura che ci sia il massimo utilizzo con il minimo di scarto, cioè con la minima produzione di scorie eliminate da fegato, reni ed intestino. 

I dati disponibili al momento ci dicono che:

• è provata l’efficacia degli EAAs sulla sintesi proteica, non solo in soggetti sportivi, ma anche sedentari
• la minima dose che sembra abbia un significativo effetto sulla sintesi proteica è di 6 g
• Infine, per quanto riguarda il timing di assunzione, i momenti migliori sono all’inizio ma anche durante l’esercizio fisico, momenti in cui la sintesi proteica viene massimizzata proprio grazie agli EAAs; una possibile strategia sarebbe assumerli appena si inizia l’allenamento; come intra workout un’ottima associazione sarebbe con dei carboidrati a rapida assimilazione come le ciclodestrine; infine si possono assumere nel post workout per facilitare il recupero in questa fase;
• Secondo molti studi comunque, se assunti lontano dall’allenamento restano un’ottima scelta, sia se confrontati ad altre forme di proteine nobili come whey, proteine idrolizzate, whey + bcaa, caseine, pasti solidi, sia in un contesto di alimentazione già ricca di proteine;

possiamo stimare un’equivalenza tra whey protein ed EAAs:
20-30 g di whey corrispondono a circa 6 g di amminoacidi essenziali,
dato variabile a seconda delle formulazioni di EAAs

Sì, gli aminoacidi essenziali possono apportare numerosi benefici, non solo per mantenere e favorire un aumento del volume muscolare, ma anche in contesti in cui non è possibile raggiungere la quota proteica, o la quota ottimale di aminoacidi essenziali con gli alimenti; sono altresì utili in contesti patologici, nei quali gli EAAs concorrono a prevenire la perdita di massa muscolare, il cui livello è critico per evitare o rallentare la degenerazione di sintomatologie e quadri clinici. Nel caso di situazioni fisio-patologiche che comportano l’impossibilità di alimentarsi adeguatamente possono davvero fare la differenza: mentre infatti alte quantità di amminoacidi essenziali sono tollerate dall’organismo, una loro carenza, o perfino un rapporto anche leggermente scorretto fra AA essenziali e non essenziali, risulta deleterio per la salute.

Dott. Marco Guercioni
Biologo Nutrizionista

Marco Guercioni è Dottore Specializzato in Biologia e Nutrizione, con una lunga esperienza nel campo della nutrizione sportiva, del dimagrimento e della ricomposizione corporea. Fa parte del Team “Ricerca, Sviluppo e Divulgazione scientifica” di VitaminCompany e contribuisce allo studio di nuove formulazioni, alla creazione di articoli scientifici e alla consulenza professionale.

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